Enzimas:

Son proteínas altamente especializadas que tienen como función la catálisis o regulación de la velocidad de las reacciones químicas que se llevan a cabo en los seres vivos.

En una reacción catalizada por enzima (E), los reactivos se denomina sustratos (S) , es decir la sustancia sobre la que actúa la enzima. El sustrato es modificado químicamente y se convierte en uno o más productos (P). Como esta reacción es reversible  se expresa de la siguiente manera:

Para que conóscas sobre los tipos de enzimas 

Las enzimas (proteínas) difieren de los catalizadores no biológicos en que:

1.Las enzimas suelen ser muy específicas en las moléculas que catalizan.

2.La actividad enzimática a menudo se intensifica o se suprime por sus reactivos o productos.

Para funcionar, algunas enzimas requieren pequeñas moléculas orgánicas de apoyo no

proteicas llamadas coenzimas (por ejemplo, ciertas vitaminas B). tambien 

pueden requerir unirse a iones o moleculas inorganicas y se denominan cofactor.


Grupo prostetico: cuando los cofactores y las enzimas se encuentran unidos covalentemente a la enzima. la forma catliticamente activa de la enzima , es decir, el grupo prostetico unido a la enzima se llama holoenzima. la parte proteica de una holoenzima(inactiva) se llama apoenzima.

Ciclo de las interacciones enzima-sustrato.

Mientras observas esta figura, imagínate también el tipo contrario de reacción, donde una enzima enlace una sola molécula y haga que ésta se divida en dos moléculas más pequeñas. 

Las actividades metabólicas se controlan en diversas  vias:

1.           Las células regulan la síntesis de enzimas.
2.           Algunas enzimas están inactivas cuando son sintetizadas y deben ser “activadas”.
3.            Ciertas enzimas fortalecen o inhiben su actividad usando moléculas reguladoras (regulación alostérica.
4.             Una cantidad adecuada del producto de una reacción inhibe la actividad de las enzimas (inhibición por retroalimentación)

           Regulación de enzimas por inhibición por retroalimentación. En este ejemplo, la primera enzima en la vía metabólica que convierte la treonina (un sustrato de aminoácidos) en isoleucina (un producto de aminoácidos) se inhibe cuando es alta la concentración de isoleucina, la cual actúa como molécula reguladora. Si a una célula le hace falta isoleucina, la reacción sigue adelante. A medida que se acumula isoleucina, ésta se une al sitio de regulación alostérica de la primera enzima y bloquea la vía. Una vez que las concentraciones de isoleucina bajan y hay menos moléculas de ésta que inhiban la enzima, la vía reanuda su producción

             Algunas enzimas son controladas por regulación alostérica a) Muchas enzimas tienen un sitio activo y uno de regulación alostérica en distintas partes de la molécula. b) Cuando las enzimas se inhiben por regulación alostérica, la unión de una molécula reguladora modifica el sitio activo, de manera que la enzima es menos compatible con su sustrato.

•Las drogas y los venenos a menudo inhiben a las enzimas al competir con el sustrato normal por el sitio activo de la enzima.

•Este proceso se denomina inhibición competitiva.

Algunos inhibidores se unen de forma permanente a las enzimas

Las estructuras tridimensionales de las enzimas son sensibles al pH, a la temperatura, a la concentración de sales, y a la presencia de coenzimas o cofactores.